Mecanismo cinético de la xantinoxidasa de hígado de buey y de la xantindeshidrogenasa de hígado de pollo

dc.contributor
Universitat de Barcelona. Facultat de Química
dc.contributor.author
Canela Campos, Enric I.
dc.date.accessioned
2016-07-15T09:40:21Z
dc.date.available
2016-07-15T09:40:21Z
dc.date.issued
1976-12-16
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/10803/387555
dc.description
Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica, 1976
dc.description.abstract
La xantinoxidasa (xantina: oxígeno-oxidorreductasa) fue descubierta por HORBACZEWSKI y SPITZER al observar que la hipoxantina y la xantina, en presencia de varios preparados tisulares, daban lugar a la aparición de ácido úrico, según la secuencia reaccional siguiente: A) Hipoxantina + O(2) -> Xantina + H(2)O(2) B) Xantina + O(2) -> Ácido úrico + H(2)O(2) El enzima que catalizaba el proceso fue identificado rápidamente con el “enzima de Schardinger” de la leche y BURRIAN, en 1905, lo denominó xantinoxidasa, aunque posteriormente se observaron diferencias; se halla muy difundido en los tejidos animales y en los microorganismos. Se han propuesto diversos métodos de preparación de la xantinoxidasa de leche vacuna. En el de BALL se emplea la lipasa pancreática, y en el propuesto por CORRAN se verifica la extracción del enzima con disolución de cloruro sódico. En el método de HORECKER y KEPPEL se emplea la tripsina. Por último, AVIS consiguió la cristalización del enzima. La xantinoxidasa de hígado de ternera ha sido purificada por KIELLEY, y la de hígado de cerdo por BRUMBY y MASSEY. La xantinodeshidrogenasa de hígado de pollo de elevado grado de pureza ha sido obtenida por REMY y col., mediante un tratamiento térmico, posterior incubación con Pangestina y fraccionamiento con sulfato amónico; ha sido purificado, también, por RAJAGOPALAN y HANDLER, y GUBERT y col. consiguieron la separación cromatográfica de la lactatodeshidrogenasa y de la xantindeshidrogenasa de hígado de pollo. La xantinoxidasa de procedencia bacteriana ha sido purificada por DIESTEIN y col., y por BRADSHAW y col.; la de insectos por IRZYKIEWICS y la de riñón de pichón por LANDON y col. Alguno de los procesos mencionados preferentemente se ha mostrado de fácil adaptación a la purificación de xantinoxidasa de hígado de buey, uno de los enzimas de los que se ocupa el presente trabajo.
dc.format.extent
275 p.
dc.format.mimetype
application/pdf
dc.language.iso
spa
dc.publisher
Universitat de Barcelona
dc.rights.license
ADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.
dc.source
TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
dc.subject
Enzims
dc.subject
Enzimas
dc.subject
Enzymes
dc.subject
Deshidrogenases
dc.subject
Deshidrogenasas
dc.subject
Dehydrogenases
dc.subject.other
Ciències Experimentals i Matemàtiques
dc.title
Mecanismo cinético de la xantinoxidasa de hígado de buey y de la xantindeshidrogenasa de hígado de pollo
dc.type
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.subject.udc
577
dc.contributor.director
Bozal Fes, Jorge
dc.embargo.terms
cap
dc.rights.accessLevel
info:eu-repo/semantics/openAccess


Documents

EICC_1de2.pdf

19.13Mb PDF

EICC_2de2.pdf

16.37Mb PDF

This item appears in the following Collection(s)